Inibizione enzimatica
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Inibizione enzimatica

Caratteristiche dell'inibizione enzimatica: inibizione reversibile, inibizione irreversibile, inibizione competitiva, inibizione non competitiva, inibizione incompetitiva.

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Gli enzimi catalizzano tutti i processi che avvengono all'interno delle cellule. Sfruttando l'inibizione enzimatica sono stati creati alcuni fra i più importanti agenti farmaceutici. La stessa aspirina inibisce l'enzima catalizzatore della prima reazione della sintesi delle prostaglandine.

Esistono due classi di inibitori enzimatici: quelli reversibili e quelli irreversibili.
Uno dei comuni tipi di inibizione reversibile è definita competitiva. Un inibitore competitivo, compete con il substrato per il legame al sito attivo di un enzima, e la reazione viene impedita a causa dell'inibitore (I) legato, poichè impedisce fisicamente al substrato di legarsi all'enzima.
Essendo l'inibizione di natura reversibile è possibile spostare l'azione enzimatica a favore del substrato semplicemente aggiungendone dell'altro all'ambiente. Questo diminuisce le probabilità che un enzima si leghi ed un inibitore, consentendo così la normale catalisi.
Nella categoria degli inibitori reversibili rientrano anche gli inibitori non competitivi e gli inibitori in competitivi.
L'inibizione non competitiva si lega ad un sito distinto da quello preposto a legare il substrato senza interferire quindi con il legame ES, tuttavia questo legame inattiva l'enzima, tanto in presenza che in assenza di S. L'inibitore non competitivo riduce la quantità di enzima attivo abbassando di fatto la Vmax.

L'inibizione incompetitiva funziona come l'inibizione non competitiva ma, al contrario di questa il cui inibitore si lega all'enzima, l'inibitore incompetitivo si lega solo a complessi ES.
Gli inibitori irreversibili modificano o distruggono un gruppo funzionale dell'enzima, essenziale per la sua funzione.

Una classe particolare di inibitori irreversibili è quella degli inibitori suicidi, relativamente poco reattivi se non quando raggiungono il sito attivo di un dato enzima. Questi inibitori portano avanti le prime tappe di una normale reazione, ma invece di essere trasformati nel prodotto previsto, vengono convertiti in prodotti molto reattivi che si combinano in maniera irreversibile con l'enzima.