La velocità delle reazioni enzimatiche
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La velocità delle reazioni enzimatiche

La cinetica enzimatica. Le caratteristiche della catalisi (acido-basica generale, covalente, da ioni metallici).

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La velocità di una reazione dipende dalla concentrazione del reagente e da una costante di velocità (K). La velocità di reazione (V), ovvero la quantità di substrato (S) che ha reagito nell'unità di tempo, è regolata dalla legge della velocità:

V=K[S]

Si deduce che la velocità e dovuta solo dalla concentrazione del substrato, mentre K è una costante che indica le probabilità della reazione ad avviarsi spontaneamente in determinate condizioni di temperatura, pH ecc, e viene espressa in reciproco del tempo (ad esempio s-1). Nel caso una costante K di 0,04 s-1 significa che, nell'unità di tempo di un secondo, il 4% del substrato S è convertito nel prodotto P. K è una costante di primo ordine.
Se la velocità di una reazione dipende dalla concentrazione di due composti differenti (o se reagiscono fra loro due molecole uguali), la reazione risulta essere di secondo ordine e K è espressa da m-1S-1. La legge della velocità muta come di seguito:

V=K[S][S2]

Gli enzimi hanno elevata specificità per il substrato e possono variare la loro velocità di catalizzatori da 7 a 14 ordini di grandezza. Tutto ciò è reso possibile dall'energia di legame che si libera dall'interazione enzima-substrato ed è la fonte principale di energia libera utilizzata dall'enzima per abbassare l'energia di attivazione della reazione.
Per avere la massima efficienza il sito attivo dell'enzima dev'essere complementare tanto al substrato quanto al suo stato di tranzisione. La medesima energia di legame che fornisce l'energia per la catalisi rende gli enzimi substrato-specifici e quindi in grado di discriminare fra composti simili ma chimicamente differenti.

Caratteristiche delle catalisi

Ogni enzima dispone di diversi tipi di catalisi per promuovere la rottura o la formazione di un legame. Tali processi sono distinti rispetto a quelli basati sull'energia di legame e distinguiamo:
  • Catalisi acido-basica generale, che prevede la formazione di intermediari instabili carichi che tendono ad una rapida degradazione nelle loro specie costituenti impedendo alla reazione di concludersi. La reazione può essere catalizzata stabilizzando gli intermediari mediante il trasferimento di un protone al o dal substrato col risultato di ottenere specie chimiche che tendono a convertirsi nei prodotti con maggior facilità rispetto ai reagenti.
    Il trasferimento del protone mediato da classi di molecole differenti dall'acqua è denominato catalisi acido-basica generale, quando invece è l'acqua a mediare il trasferimento del protone la catalisi è definita acida o basica specifica.
  • Catalisi covalente, coinvolge la formazione di un legame covalente transitorio fra enzima e substrato determinando una catalisi solo quando tale via richiede energia di attivazione più bassa rispetto a quella non catalizzata.
  • Catalisi da ioni metallici, in cui le interazioni ioniche tra un enzima con un metallo legato ed il substrato possono aiutare ad orientare il substrato stesso ai fini della reazione. I metalli possno trovarsi legati agli enzimi o nella medesima soluzione che contiene il substrato.