Legge di Michaelis Menten
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Legge di Michaelis Menten

La cinetica enzimatica e legge di Michaelis Menten per il calcolo della velocità di una reazione catalizzata da enzimi.

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Uno dei fattori che maggiormente determinano la velocità di catalisi è la quantità di substrato presente. Questo elemento ci fa immediatamente comprendere che, valutare la velocità iniziale della reazione può essere relativamente semplice ma, procedendo con la catalisi, la quantità di substrato diminuisce e, conseguentemente, diminuisce la velocità.
La velocità iniziale viene indicata con V0 ed aumenta quasi linearmente per concentrazioni relativamente basse di substrato (S). Aumentando in maniera considerevole la quantità di substrato V0 raggiunge livelli massimi oltre i quali non può incrementare ulteriormente. Questo livello è definito Vmax.

La teoria di Michaelis Menten (1913) spiega ulteriormente la cinetica enzimatica, postulando che, E e S per prima cosa tendono a combinarsi nel complesso enzima-substrato, in una tappa veloce e reversibile. Il complesso così ottenuto si decompone in una tappa relativamente più lenta con la liberazione dell'enzima ed il rilascio del prodotto (P). La lentezza della seconda tappa della catalisi spiega meglio le ragioni di un aumento lineare della V0 fino al raggiungimento della Vmax non più incrementabile. In un qualunque momento l'enzima può trovarsi nella forma libera o come complesso ES.
Per concentrazioni di S minori la maggiorparte dell'E sarà nella forma libera. All'aumentare di S la maggiorparte di E sarà nella forma ES. Essendo la seconda tappa della reazione più lenta rispetto al semplice legame enzima-substrato, la velocità tenderà a non esser più incrementabile a causa di una "saturazione" degli enzimi liberi.
Ovviamente il fenomeno di saturazione è temporaneo poiché, col trascorrere del tempo, il S tenderà a diminuire.
Partendo dalle osservazioni di base, i due studiosi, elaborarono l'equazione di Michaelis Menten. Oltre agli elementi finora menzionati, dobbiamo considerare la costante di Michaelis-Menten (Km) ricavata dalla equazione Km=(K2+K-1)/K-1 dove K1 rappresenta la velocità di formazione del complesso ES e K-1+K2 la velocità di demolizione; e la concentrazione totale (libero e legato) di enzima (Et). La quantità di enzima libero può essere indicata come:

[Et]-[ES]

A questo punto l'equazione di Michaelis Menten, per il calcolo della velocità di una reazione catalizzata da un solo enzima con un solo substrato, sarà:

V0=  Vmax[S]
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Km + [S

Da questa equazione emerge anche che, Km= [S] quando V0 = ½ Vmax valida per tutti gli enzimi che rispettano l'equazione di MM, a sua volta applicabile a tutti gli enzimi che seguono una relazione di tipo iperbolico tra velocità della reazione catalizzata e concentrazione del substrato.