Degradazione proteine, glicogeno, triacilglicerolo
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Degradazione proteine, glicogeno, triacilglicerolo

Le vie di degradazione dei macronutrienti, degradazione delle proteine, del glicogeno e del triacilglicero. Il loruolo di insulina e glucagone

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Degradazione proteine, glicogeno, triacilglicerolo

Ad esclusione del fegato, dove agisce la glucochinasi, in tutti gli altri tessuti, l'esochinasi fosforila il glucosio. Successivamente alla sua introduzione con la dieta, la glucochinasi fosforila il glucosio e lo libera per gli altri tessuti. Il glucosio, fosforilato a glucosio-6-fosfato, può accedere a diverse vie, divenendo glucosio ematico, glicogeno epatico, piruvato, via del pentoso fosfato o per la sintesi del colesterolo. All'interno del torrente ematico la concentrazione di glucosio ottimale è di 80mg/dl, la sua omeostasi è regolata dal fegato.
Nel fegato gli amminoacidi sono sintetizzati per produrre proteine epatiche e plasmatiche, per le proteine dei tessuti e dei nucleotidi (in questo caso dopo la sintesi segue il rilascio nel sangue), per la gluconeogenesi.
Gli aminoacidi non utilizzati sono degradati all'interno del ciclo dell'urea.

In situazioni di carenza energetica il fegato può anche degradare amminoacidi dal muscolo tramite formazione di alanina.
Gli acidi grassi, nel fegato, possono prendere diversi percorsi ed essere utilizzati nella sintesi di lipidi, sali biliari ed ormoni steroidei, per la sintesi di lipoproteine plasmatiche e di lipoproteine accoppiate all'albumina. Oppure possono essere utilizzati a scopo energetico nel ciclo dell'acido citrico.
Quando vi è un esubero nella disponibilità di glucosio, quest'ultimo può essere impiegato nella sintesi di trigliceridi. A digiuno invece, i trigliceridi sono mobilizzati dal tessuto adiposo sotto l'azione delle lipasi ormono-sensibili. Il muscolo, in situazioni di riposo, predilige l'utilizzo di corpi chetonici, acidi grassi e glucosio ematico. Se intervengono meccanismi di maggiore richiesta energetica per momenti relativamente brevi di attività fisica, viene reclutato anche il glicogeno muscolare.

Insulina e glucagone

Il glucagone è l'ormone che interviene per regolare la concentrazione di glucosio ematico quando questo tende a calare. La sua azione promuove la gluconeogenesi, diminuisce la glicolisi, stimola la mobilitazione degli acidi grassi per il loro impiego come fonti energetiche.
L'insulina è un ormone che opera in antitesi rispetto al glucagone. Il suo rilascio stimola l'immagazzinamento di glucosio sottoforma di glicogeno, aumenta la glicolisi e stimola la produzione di acidi grassi che verranno poi stoccati nel tessuto adiposo.
Sia l'insulina che il glucagone espletano la loro azione attraverso dei recettori.

L'insulina è strutturalmente costituita da una catena alfa e da una catena beta, per un totale di 51 amminoacidi. Le due catene sono unite da ponti disolfuro. La sua sintesi avviene a partire da preproinsulina che entra a livello del reticolo endoplasmatico, dove avviene la sintesi dell'insulina e il suo rilascio.
Il recettore per l'insulina è costituito da 4 unità. 2 unità alfa che legano l'insulina e sono poste sul lato extracellulare; e 2 unità beta che attraversano la membrana. In seguito al alegame insulina-recettore, quest'ultimo diviene un enzima attivo (tiroxina-chinasi).