Gli enzimi

Gli enzimi, fatti salvi i gruppi di molecole di RNA catalitico, sono tutti costituiti da proteine con masse molecolari che variano da 12.000 u a oltre un milione.

Alcuni enzimi non hanno bisogno d’altro che dei loro residui amminoacidici per espletare le loro funzioni, altri invece necessitano di componenti chimici addizionali, denominati cofattori, per il loro funzionamento.

I cofattori possono essere costituiti da uno o più ioni inorganici (Fe²⁺; Mg²⁺; Mn²⁺; Zn²⁺), da complesse molecole organiche o metallorganiche denominate coenzimi che, legati alla proteina enzimatica da un legame covalente è detto gruppo prostetico.

Un enzima cataliticamente attivo, assieme ai suoi coenzimi, è definito oloenzima mentre, la sola parte proteica che lo compone è denominata apoenzima.
I coenzimi hanno la funzione di trasportatori temporanei di specifici gruppi funzionali. Molte vitamine assunte attraverso l’alimentazione costituisco dei precursori dei coenzimi.

Gli enzimi sono divisi in sei classi principali, ognuna suddivisa in sottoclassi in virtù del tipo di reazione che catalizzano:

• ossidoreduttasi: catalizza il trasferimento di elettroni
• trasferasi: catalizza reazioni di trasferimento di gruppo
• idrolasi: catalizza trasferimento di gruppi funzionali all’acqua
• liasi: addizione di gruppi a legami doppi o formazione di doppi legami attraverso la rimozione di gruppi
• isomerasi: catalizza la formazione di isomeri trasferendo gruppi all’interno di molecole
• ligasi: formazione di legami C-C; C-S; C-O e C-N con reazioni di condensazione accoppiate alla scissione di ATP

Ogni enzima ha poi un nome che identifica con immediatezza la reazione catalizzata (es. glucosio fosfotrasferasi, ovvero l’enzima che catalizza il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio).