NAD e NADPH

Il NAD (nicotinamide adenin dinucleotide) e l’analogo dinucleotide fosfato (NADP⁺) sono composti da due nucleotidi tenuti insieme da un legame fosfoanidridico fra i loro gruppi fosforici. Entrambi i nucleotidi possono subire una riduzione del gruppo nicotinamidico.
Quando una molecola di substrato viene deidrogenata perde due atomi di idrogeno, a questo punto uno dei coenzimi citati, nella loro forma ossidata (NAD O NADP⁺) accetta uno ione idruro (ovvero l’equivalente di un protone e due elettroni dell’atomo di idrogeno) e si trasforma nella forma ridotta (NADH e NADPH). Il secondo ione idrogeno (H⁺) rimosso dal substrato, è rilasciato nel solvente acquoso in cui avviene la reazione.
Sono oltre 200 gli enzimi noti che catalizzano reazioni nelle quali il NAD⁺ o il NADP⁺ accettano uno ione idruro da un substrato ridotto, o in cui il NADH o il NADPH donano uno ione idruro ad un substrato ossidato. A questi enzimi è associato il nome generico di ossidoreduttasi o deidrogenasi.

Le flavoproteine sono enzimi che catalizzano reazioni di ossidoriduzione con l’ausilio, come cofattori, del flavin mononucleotide (FMN) e del flavin adenin dinucleotide (FAD) capaci di accettare uno o due riducenti, sottoforma di atomi di idrogeno, da un substrato e divenendo rispettivamente FADH₂ ed FMNH₂.
Nel caso in cui il nucleotide accetti un solo atomo di idrogeno (quindi un solo elettrone) si genera la forma semichinonica dell’anello isoallosazinico.

Nella maggior parte delle flavoproteine, i nucleotidi sono legati covalentemente e prendono il nome di gruppi prostetici, che non hanno funzioni di trasportatori di elettroni, ma consentono alle flavoproteine di trattenere (temporaneamente) riducenti equivalenti, mentre catalizzano il trasferimento di elettroni da un substrato donatore ad uno accettore.